文 献 综 述 1、糖化酶的介绍 1.1 糖化酶的定义 糖化酶，又称葡萄糖淀粉酶［Glucoamylase，系统命名为淀粉 α-1，4- 葡聚糖葡萄糖水解酶，α-1，4-Glucanglucohydrolase（EC.3.2.1.3）］， 是一种具有外切活性的酶，它能把淀粉、糊精、糖原等从非还原性末端水解α-1，4- 葡萄糖苷键，而得到终产物β-D-葡萄糖，也能缓慢水解α-1，6- 葡萄糖苷键或α-1，3- 葡萄糖苷键，转化为葡萄糖［1-3］。

1.2糖化酶的作用方式 糖化酶的底物专一性较低，它除了能从淀粉链的非还原性未端切开a-1.4键处，也能缓慢切开a-1.6。

因此，它能很快的把直链淀粉从非还原性未端依次切下葡萄单位，在遇到1.6键分割，先将a-1.6键分割，再将a-1.4键分割，从而使支链淀粉水解成葡萄糖。

1.3糖化酶的来源 葡萄糖淀粉酶（α-1,4-D-葡聚糖水解酶; EC 3.2.1.3），其是从含有淀粉，直链淀粉，支链淀粉和糖原的寡糖链的非还原末端连续水解1,4-连接的α-葡糖基残基的工业酶，已经从各种各样的微生物中分离[4,5]。

葡糖淀粉酶几乎仅存在于丝状真菌，其次在细菌和酵母中[6]。

多种具有特殊表征的葡糖淀粉酶已经分离，例如来自曲霉属的新型葡糖淀粉酶awamori和黑曲霉[7,8]; 来自嗜热厌氧菌MB4的具有独特比活性为80U / mg的热稳定性葡糖淀粉酶; 来自扣囊复膜酵母菌的葡糖淀粉酶GLL1[9];来自松茸的具有比活性8.0U / mL的葡糖淀粉酶TmGlu1和来自病原菌核盘菌的具有特定比活性9.0 U / mg的葡糖淀粉酶[10]。

然而，这些葡糖淀粉酶的比活性相当低。

糖化酶来源广泛，已报道的产糖化酶真菌有23 个属，35 个种，细菌有3 属3 种［11］。

由于黑曲霉能几乎100% 水解淀粉产生葡萄糖，其产生的糖化酶转苷酶活性较低［12］。

因此，工业生产用的糖化酶主要来自于黑曲霉。