文 献 综 述 1.概述 酶催化反应的高底物选择性可以是有利的和有限的。

生物催化剂通常提供无与伦比的立体选择性，区域选择性和化学选择性，从而降低分离不需要的副产物的成本。

前人做了很多实验研究努力解决这个限制。

拓宽或改变酶的底物范围已经通过从随机变异到半理性和合理设计的方法完成。

催化通道中的突变可能会改变酶的某种特殊性能[1]，为了合理设计酶的催化性能，找出底物进入通道时所受到的动力阻碍，对于减少搜索空间，从而提高催化活性具有极其重要的意义。

通过观察底物进入酶通道的过程中，不同部位的氨基酸R基团对其进入结合位点的阻碍，寻找合适的部位进行改善。

当可用的晶体结构不具有配体，与所需底物的远端同源物结合或使配体保持非生产性构象时，这变得特别具有挑战性。

用自适应偏置力方法[2]来预测催化相关的酶 - 配体复合物的构象，整个文库产生了催化相关的结合位点，大幅度减少实验筛选，以便将酶定制到感兴趣的底物。

以Baeyer-Villiger单加氧酶为例对蛋白酶进行反应通道的改性，需要观察反应通道上的一些氨基酸的残基，寻找催化通道上对底物进入酶阻碍影响较明显的氨基酸残基，对其进行分析并替换，考察催化通道上若干突变可能引起的（反应）自由能改变，通过模拟软件模拟催化体系的反应动力学过程[3]，寻找酶与底物结合更为容易的能增强酶活性的最合适的突变体。

2.Baeyer-Villiger单加氧酶催化机理 酮类化合物用过酸如过氧乙酸、过氧苯甲酸、间氯过氧苯甲酸或三氟过氧乙酸等氧化，可在羰基旁边插入一个氧原子生成相应的酯。