1.概述 萤火虫萤光素酶（Luc）是一种能将化学能转变为光能的生物催化剂，常用作标记蛋白，但其热稳定性差的特点限制了其应用。

通常提高热稳定性的手段是理性改造和定向进化，然后筛选合适的突变株，但寻找提高热稳定且不丧失活性的突变株工作量非常巨大[1]。

近来发现谍反应（SpyTag/SpyCather）可以使萤火虫萤光素酶发生环化,显著的提高其热稳定性且保持较高的活性。

[2]但环化后对萤火虫荧光素酶热力学参数以及动力学性质的影响还没有定论。

2.萤火虫荧光素酶的结构 蛋白质的结构决定了它的生物学功能。

萤火虫萤光素酶由两个紧密的结构域组成：N-端结构域和C-端结构域。

N端结构域是由在一个αβαβα结构中的两个β折叠片层和一个β桶组成，C-端结构域通过柔性铰链连接到N-端结构域，可以将两个结构域分开。

两个结构域相互面对的表面上的氨基酸序列在萤火虫荧光素酶中是保守的，从而表明活性位点位于结构域之间的裂缝中。

[3] 3.萤火虫荧光素酶的反应机理 S O2 → P* → P h#120642; 在MgATP和氧气分子的存在下，萤火虫荧光素酶氧化其底物萤火虫荧光素，发出黄绿色的光。

反应通过活化底物而形成腺苷酸中间体。