文 献 综 述 磷脂酶D CPhospholipose D, PLD)是一类催化磷脂分了中磷酸二酯键水解以及碱基交换反应的一类酶的总称。

1947年，Hanahan和 Chaikofff[1]首次从胡萝卜和白菜叶的提取物中发现了有活性的PLD，但由于其类型的多样性和生化的不稳定性致使其在此后的很长一段时间没有得到充分的利用。

直到1994年，Kansas州立大学的王学敏教授课题组利用萌发的蓖麻种了的了叶作为试验材料，经过提取、分离与纯化，得到有活性的PLD，近而利用反转录技术获得了cDNA[2]，为PLD的研究开辟了一条新的道路，从此掀起了PLD研究的热潮，在短短的几年内对其种类、特性、功能的研究获得了突破性的进展[3][4][5][6]。

目前，在植物中发现PLD至少有6种类型12个成员，即PLDα1，PLDα2，PLDα3，PLDβ1，PLDβ2，PLDγ1，PLDγ2，PLDγ3，PLDε，PLDζ1，PLDζ2 以 及 PLDδ[7]。

这些植物的PLD由不同的基因编码，具有不同的作用，但它们的化学结构上存在着许多共性和特异性。

近年来的研究表明，在植物种子萌发、器官衰老及逆境胁迫时都存在磷脂酶D催化磷脂的水解作用[8][9][10]。

磷脂酶D(phosPholipaseD)在植物、微生物和哺乳动物细胞中均有发现，它可水解卵磷脂生成磷脂酸和胆碱，当有亲核供体时,还能催化转酷反应生成新的磷脂酞化合物。

Yuikihro等[11]以牛儿醇为原料，利用磷脂酶D合成对小鼠肝肿瘤细胞有抑制活性的磷脂酞牛儿醇，为抗肿瘤药物的酶法合成开辟了新方向。

目前部分链霉菌磷脂酶D基因的测序工作己完成，晶体结构和酶学性质也已有研究[12][13][14][15]。

研究还发现磷脂酶D的转酷反应效率和热稳定性与磷脂酶D基因结构有关,这为磷脂酶D的改性提供了参考[16]。