1. 研究目的与意义（文献综述包含参考文献）

文 献 综 述 1.引言：酶作为一种特殊的生物催化剂，具有较高的选择性和催化效率、反应条件温和、催化活性可以调节控制等优点。

但自由酶对所处环境十分敏感，在强酸、强碱、高温、高离子浓度和部分有机溶剂中均不够稳定，容易导致酶蛋白的变性，从而降低甚至丧失其催化活性。

所以我们决定研究酶固定化技术，固定化技术的应用可追溯到20世纪50年代，最初是将水溶性酶与不溶性载体结合起来，成为不溶于水的酶的衍生物。

2. 研究的基本内容、问题解决措施及方案

研究β-葡萄糖苷酶（β-d-glucosidase，ec3.2.1.21）与γ-谷氨酰转肽酶 （γ-glutamyltranspeptidase，ggt，ec 2.3.2.2）在多肽修饰固定化载体deg-am上的催化效果与普通游离酶之间的区别以及各项理化指标特别是ph稳定性的区别。

拟采用的研究手段： 实验前期已经合成经表面多肽修饰的酶固定化载体氨基酸deg-am，之后将β-葡萄糖苷酶（β-d-glucosidase，ec3.2.1.21）与γ-谷氨酰转肽酶 （γ-glutamyltranspeptidase，ggt，ec 2.3.2.2）用吸附固定法固定最适ph在酸性和碱性范围内的酶，以期望固定化酶能保持在相对ph稳定的微环境，以此改善酶在不同ph环境下的稳定性，提高ph耐受性。

从而通过对比实验研究游离酶与固定化酶催化效果及各项理化指标的差异，得到实验结果。