文 献 综 述 1.1前言 荧光素酶是生物体内催化荧光素(luciferin)或脂肪醛(fireflyaldehyde)氧化发光的一类酶的总称。

1956年，McElroys等首次从萤火虫中提取到荧光素酶[1]，此后各国研究人员相继报道了对各种发光生物荧光素酶的研究。

荧光素酶具有检测便捷、灵敏、快速等特点，因此目前荧光素酶基因在基因工程方面已成为广泛使用的报告基因，同时在发光免疫分析、微生物检测和环境检测等方面的研究前景也十分宽广。

1.2 分类和性质 而根据来源，荧光素酶被分为萤火虫荧光素酶(firefly luciferase,FL)和细菌荧光素酶(bacterial luciferase,BL)。

从不同地区的萤火虫提取的FL和从不同细菌中提取的BL分子量大小不同，FL的范围在60～64 kDa之间[2]，BL的范围在77～79 kDa之间[2]。

荧光素酶是由单一的多肽链组成，而且从不同种类的萤火虫提取的萤火虫荧光素酶的相对分子质量和结构皆不同。

从北美萤火虫体内提取的荧光素酶相对分子质量约为62#215;103 Da， 是由551个氨基酸残基构成的含有大量疏水氨基酸残基的单一多肽链，而从日本萤火虫体内提取的荧光素酶的相对分子质量约为61#215;103 Da，含有548个氨基酸残基[2]。

研究发现细菌荧光素酶是由α、β2个多肽亚基组成的异源二聚体，其相对分子质量约为79#215;103 Da。

α亚基的相对分子质量约为40#215;103 Da，β亚基的相对分子质量约为37#215;103 Da。

细菌荧光素酶反应的催化位点和底物结合位点都位于α亚基上，β亚基对这个活性结合是必需的，但β亚基的具体作用现在还未知[3,4,5]。