蛋白酶是一种重要的工业化应用的酶制剂，占酶制剂市场的65％以上，广泛应用与洗涤剂，制革，银回收，医药，食品加工，饲料，化学工业等行业。按反应温度来划分，蛋白酶可以分为嗜冷蛋白酶，中温蛋白酶，和高温蛋白酶。大部分的嗜冷蛋白酶和中温蛋白酶的热稳定性差，限制了应用范围。高温蛋白酶的最适温度为60-80℃[1]，具有良好的热稳定性，弥补了一般中温蛋白酶的不足，并且生产和使用的条件简单，有望在高温洗涤，高温纺织，食品高温蒸煮，高温发酵以及防杂菌污染等领域发挥作用。微生物具有生长速度快，生长条件简单，代谢过程特殊和分布广等特点，使之成为生物酶的重要来源。

1、高温蛋白酶的微生物来源：

一般而言，蛋白酶的热稳定与产酶菌株的生长温度呈现正相关。因此，不少研究通过筛选高温菌从而获得高温蛋白酶。目前，高温蛋白酶的生产菌株主要有嗜热脂肪芽孢杆菌（Bacillus,stearothermophilus)[2] ,水栖高温菌（Thermus aquat-ics)[3] ,厌氧杆菌属（Thermoanaerobacter)[4] ,嗜热毛壳菌（Chaetomium thermophilum)[5] ,瑞士乳杆菌（Lactobacillus hel-veticus)[6] ，链霉菌属(Streptomyces)[7] ，产甲烷球菌属(Metha-nococcus jannaschii)[8] 等。很多高温菌均分离自极端环境，如高温温泉，火山口，深海热泉等。由于长期生长在高温环境中，生长和产酶温度较高，有的生长温度高达70℃。极少嗜冷菌也可以生产高温蛋白酶，如分离来自深海的产甲烷菌（Metha-nococcus jannaschii）生长温度为4℃，但其分泌的蛋白酶在1.013#215;106pa高压下最适反应温度为116℃[9]。

2、高温蛋白酶的结构研究：

概括起来，嗜热蛋白酶的稳定机制主要有以下几个方面：

1)分子内含有较多的α螺旋和β转角，孙超[10]等对盐酸变性前后CD光谱的研究发现酶变性后α螺旋个β转角消失，代之β折叠，这说明α螺旋个β转角对于酶的稳定是必需的。但由于β折叠在氨基酸排列上比α螺旋个β转角疏松，导致分子包装效率下降，稳定性下降。

2)形成疏水性分子内核，熟睡性氨基酸之间相互作用，形成疏水性分子内核对整个酶分子的稳定性起着重要的作用。

3) 与钙离子有关，钙离子与酶分子内的氨基酸螯合物，从而提高酶的稳定性。杨庆云[11]等报道，从嗜热脂肪芽孢杆菌313-1中得到的蛋白酶，在钙离子存在时，极度稳定，无钙离子存在时酶稳定性显著下降，此外，Braxton s[12] 等，Feder J[13]，Schmid RD[14]也做过类似的报道。

4) 蛋白质亚基之间相互作用金城[15]等报道，从湿热脂肪芽孢杆菌HY-69中得到的嗜热蛋白酶是一个六聚体，亚基之间的相互作用可以显著提高酶的稳定性，此外，Coolbear T 等也报道过，亚基之间的相互作用可以显著提高没的稳定性。

5) 分子内的离子相互作用 嗜热蛋白酶含有较多的离子键，通过黎姿之间的相互作用可以使酶更稳定。