文 献 综 述 1. 摘要 在茂原链霉菌（SM- ELA）中特异性地催化Nε-酰基-L-赖氨酸中的α-酰胺键的水解，合成ε-赖氨酸酰基转移酶，是被克隆和测序。

Sm-ELA基因由1617 -bp开放阅读框组成,编码538个氨基酸的蛋白质分子质量为55816。

一个NCBI的蛋白质 - 蛋白质BLAST检索表明，该酶属于YtcJ状的金属依赖水解酶家族，其进一步特征在于所述金属依赖水解酶超家族。

Sm-ELA基因连接到pUC702载体中的变青链霉菌TK24上表达。

重组的Sm-ELA在变青链霉菌中的表达为约300倍比野生型茂原链霉菌更高。

重组的Sm-ELAS从无细胞提取物和培养物上清液进行纯化至均匀。

纯化的Sm-ELAS的特定活性是2500-2800U/mg，类似于获得的野生型的Sm-ELA。

使用重组茂源变青链霉菌细胞的无细胞提取物，在温度为37 #9702; C条件下，用500mM的L-赖氨酸盐酸盐和50，100，或250mM月桂酸在水性缓冲溶液中合成N'-月桂酰基- L-赖氨酸。

6和9小时后反应50和100mM的月桂酸，产率接近100％，24小时后反应250mm的月桂酸，产率为90％。

2. ε-赖氨酸酰基转移酶 ε-赖氨酸酰基转移酶（ N - 酰基- L-赖氨酸的酰胺水解酶，EC 3.5.1.17 ） ，其中水解各种Nα-酰基-L-赖氨酸的α -酰胺键，已分离出的动物(Paik et al., 1957; Paik, 1963; Paik and Benoiton, 1963)、植物(Paik, 1963)、霉菌(Chibata et al.,1960b)和细菌(Wada, 1959; Chibata et al., 1960a, 1970;Ishikawa et al.,1962)，Chibata et al(1970)首次分离ε-赖氨酸ACY-化酶外部细菌，运动型无色杆菌和特征。