文 献 综 述

1.1引言

醇脱氢酶(ADHs， EC.1.1.1.1)，属于氧化还原酶的第一亚类，大部分醇脱氛酶以为辅酶进行电子转移，催化醇、酮或酸的氧化还原反应(图1-1)。它广泛存在于几乎所有动植物、微生物的细胞体内，参与各种特定的生理生化及代谢活动，催化脂酸、糖类、氨基酸、激素、辅因子、生物异生物质等的氧化还原代谢，是生命活动中不可或缺的关键酶之一^[1-3]。除了在胞内参与各种生命活动外，醇脱氢酶还在医药、农药、食品、化工等领域有重要的应用，特别是在生物催化领域，脱氢酶能有效地将前手性酮还原为对应的手性醇。手性醇是手性药物如培南类、他汀类、泛酸及阿托伐他汀类等药物合成中的重要中间体，也是生物活性物质合成反应中的重要媒介^[4,5]。传统的化学法合成手性醇对环境的污染大，生产成本高，而醇脱氢酶作为生物催化剂，有底物谱广、环境友好、立体选择性高等优势，在手性醇的生物酶法合成上具有很大的应用前景。

图1-1 醇脱氢酶催化反应示意图

1.2醇脱氢酶的分类

1.21按来源分类

对醇脱氢酶的研究已有数十年的历史^[2]。醇脱氢酶广泛存在于动植物及微生物体内,参与各种生命活动。按来源分类，醇脱氢酶可分为人和动物来源、植物来源和微生物来源。目前至少己从动物植物和微生物中分离出将近300余种不同的醇脱氢酶^[4]。最早研究的是人和动物来源的醇脱氢酶^[2]，第一个脱氢酶就是从马肝中发现的。在人体细胞内现已发现至少种编码脱氢酶的基因，编码个以上的醇脱氢酶同工酶^[3]早在上世纪年代，就有很多对果蝶脱氢酶的研宄并且己深入到了结构水平^[8,9]。在植物种子和幼苗中大量存在着醇脱氧酶，人们对马铃薯、玉米、豌豆、番琉、小麦等植物组织中的醇脱氢酶研宄较为广泛。研宄表明，植物嫩芽中醇脱氢酶的活力明显高于种子中醇脱氢酶的活力。作为微生物来源醇脱氢酶的典型代表，酵母中的醇脱氢酶是最早发现并研究的醇脱氢酶之一。在酸酒酵母中有五个与乙醇代谢有关的乙醇脱氢酶，其中adh1p、adh3p、adh4p和adh5p，在葡萄糖发酵过程中催化乙酸还原为乙醇，则催化其逆反应^[6]。