1. 研究目的与意义（文献综述包含参考文献）

1.概述 萤火虫萤光素酶（luc）是一种能将化学能转变为光能的生物催化剂，常用作标记蛋白，但其热稳定性差的特点限制了其应用。

通常提高热稳定性的手段是理性改造和定向进化，然后筛选合适的突变株，但寻找提高热稳定且不丧失活性的突变株工作量非常巨大[1]。

近来发现谍反应（spytag/spycather）可以使萤火虫萤光素酶发生环化,显著的提高其热稳定性且保持较高的活性。

2. 研究的基本内容、问题解决措施及方案

本课题要研究或解决的问题： （1）研究环化后荧光素酶热稳定提高的原因和催化性质的改变需要用同源建模软件构建spycatcher/spytag-luciferase复合物的3d结构，解析基于3d结构的酶催化机制。

（2）构建小分子力场，应用分子动力学，通过软件包模拟spycatcher/spytag-luciferase结合底物萤火虫荧光素和atp体系的反应动力学过程。

考察添加spycatcher/spytag后对酶的反应通道结构的影响和反应自由能的改变。