1.1 弹性蛋白及其衍生物简介 弹性蛋白是一种极难溶于水的细胞外基质蛋白，主要产生于成纤维细胞、大动脉平滑肌细胞和弹性软骨的软骨细胞等部位，在体内可与微原纤维结合形成弹性纤维，主要功能为被动伸缩，使得所在组织和器官具有伸缩性和可逆的变形能力，以此保证器官的功能正常发挥。

不同的组织和器官中弹性蛋白的含量并不相同，以韧带中含量最高（80%），其后依次为主动脉（30%～50%），肺（10%～25%）和皮肤（2%～3%）[9]。

由于具有良好的弹性、稳定性和生物相容性，弹性蛋白也可作为构建组织工程复合材料的组成部分[10]。

每个前弹性蛋白分子由一条肽链构成，分子量为120 kDa-130 kDa。

前弹性蛋白合成后被蛋白水解酶脱去其羧基端的部分氨基酸残基，成为原弹性蛋白(tropoelastin)，分子量为70 kDa，可溶于水，含有700-760个氨基酸残基。

两个原弹性蛋白分子上的四个赖氨酸残基相互作用形成其特有的交联键，锁链素(Desmosine)或异锁链素(Isodesmosine)，除了形成这两种物质外还会发生赖氨酸交联，进而形成弹性蛋白[11]。

类弹性蛋白多肽（elastin-liked polypeptides, ELPs）是一类由多个Val-Pro-Gly-Xaa-Gly(VPGXG)五肽重复单元串联组成的人工多聚物，VPGXG来源于哺乳动物弹性蛋白原的疏水区域,式中的Xaa通常是Val，Ala，Ile等氨基酸(Pro除外)[12]。

类弹性蛋白多肽属于三类热敏感性多肽中的一类，具有随着环境温度变化发生性状改变的特性,称之为可逆的相变过程(inverse transition),即在较低标准溶液温度下为溶液态,当温度上升到达其相变温度(phase transition temperature, Tt)时,转变为凝聚态;随着温度降低,又能恢复溶液态。

从构象变化方面来看，当环境温度低于Tt时,自由伸展的多肽链充分的水化,呈无序状态,当温度高于Tt时,无序的多肽链形成相对有序的β-螺旋结构,分子间通过形成β-片层结构进一步交联和聚集。

将ELPs与其他蛋白融合表达时,仍能保留相转变特性。